Quebra de glicogênio

Fosforólise das ligações alfa-1,4-glucosídicas do glicogênio para liberar a glicose-1-fosfato sequencialmente a partir da extremidade não redutora pela glicogênio fosforilase:

• As isoformas de fosforilase do músculo e do fígado são diferentes.
• A ligação à glicose causa uma mudança conformacional na isoforma “a” do fígado fosforilado ativo, expondo um grupo fosfato de ativação à atividade enzimática da proteína fosfatase 1, que remove o fosfato de ativação, regenerando assim a forma “b” enzima inativa não fosforilada. Portanto, no fígado, a quebra do glicogênio pela glicogênio fosforilase é regulada pela concentração de glicose, de acordo com a função hepática, para garantir que a glicose seja fornecida a outros tecidos.
• A isoforma muscular da fosforilase b pode ser ativada pela ligação do AMP (adenosina monofosfato), que está presente em maiores concentrações quando a carga de energia da célula é baixa. O ATP e a glicose-6-fosfato revertem a ativação do AMP competindo pelo local de ligação do AMP. Portanto, no músculo, a quebra do glicogênio catalisada pela glicogênio fosforilase é regulada pela carga de energia da célula, de acordo com a função do glicogênio muscular de atuar como um reservatório de energia que será mobilizado para fornecer energia para contração muscular. O AMP não ativa a isoforma hepática da fosforilase b.
• Glicogênio fosforilase degrada o glicogênio linear no qual as unidades de glicose estão ligadas por ligações α 1,4 glucosídicas, dentro das 4 unidades de glicose de um ramo α 1,6 glicosídico, ponto em que a glicogênio fosforilase para.

A hidrólise, não a fosforólise, dos pontos de ramificação do glicogênio pela transferase e alfa-1,6-glicosidase (enzima de desramificação) é a via de liberação de glicose, não a glicose 1-fosfato, do ponto de ramificação α 1,6-glicosídica.