Cinética de interação antígeno-anticorpo

A associação específica de antígenos e anticorpos depende de ligações de hidrogênio, interações hidrofóbicas, forças eletrostáticas e forças de Van der Waals. Estes são de natureza fraca e não covalente, embora algumas das associações entre antígeno e anticorpo possam ser bastante fortes. Como os anticorpos, os antígenos podem ser polivalentes, seja através de várias cópias do mesmo epítopo, ou através da presença de múltiplos epítopos reconhecidos por múltiplos anticorpos. Interações envolvendo polivalência podem produzir complexos mais estabilizados; no entanto, a polivalência também pode causar dificuldades, reduzindo a possibilidade de ligação. Toda a ligação antígeno-anticorpo é reversível e segue os princípios termodinâmicos básicos de qualquer interação bimolecular reversível.

O tempo necessário para alcançar o equilíbrio depende da taxa de difusão e da afinidade do anticorpo para o antígeno e pode variar amplamente. A constante de afinidade de ligação antígeno-anticorpo pode abranger uma ampla gama, variando de menos de 105/mol a mais de 1012/mol. As constantes de afinidade podem ser afetadas pela temperatura, pH e solvente.